Биология за последние полвека прошла путь от биохимии, изучавшей живые системы, как если бы они были простой суммой молекул, до системной и синтетической биологии. Последние две науки смыкаются с инженерией: они ставят задачу системно понять, как устроена клетка и уже сейчас умеют конструировать биологические системы, которых нет в природе.
Недавно ученые из Университета Цюриха опубликовали статью, в которой описывают, как они получали изображения отдельно взятой белковой молекулы. Почему эти новые технологии важны, и какие последствия они будут иметь? Эти привычные для Техносреды вопросы сегодня уведут нас из видимого мира в мир молекул, составляющих основу любой живой клетки.
Белковые молекулы – это то, что отличает живую природу от неживой. Полимеры, состоящие из аминокислот (всего их в живых организмах 20 разных), в живой клетке приобретают сложную трехмерную форму. Особенности этой формы делают одну молекулу белка структурно-важной для клетки – чем-то вроде «кирпичей» или строительных блоков, – в то время как другие молекулы белка сворачиваются в ферменты, которые ускоряют химические реакции в клетке в сотни и тысячи раз. Скорость течения и регуляции этих реакций – это, собственно, и есть отличительная черта живого, если смотреть на уровне молекул.
Неудивительно, что одним из священных Граалей современной биологии была структура белка. Исследователям хотелось получить трехмерное изображение этих молекул и по ним узнать, как тот или иной белок выполняет свою функцию в клетке. В начале 50-ых Уотсон и Крик определили структуру ДНК методом рентген-анализа, а в 59-ом Перуц и сэр Джон Кендрю обнародовали первую структуру белка, полученную методом дифракции рентгеновских лучей на кристалле белка. Хотя эти ученые получили Нобелевские премии в силу важности молекул, которые они исследовали, надо сказать, что задолго до них, еще в 20-ые годы, метод рентгеновской дифракции использовался для изучения минералов и более простых биологических молекул, например холестерола в 1937-ом. Тогда исследователи подставляли в поток лучей все, что могли закристаллизовать, и для чего представлялось возможным обсчитать результаты.
Рентгеновские лучи и пучки электронов высокой энергии дают неплохие картины кристаллов, включающих огромное множество молекул. Но если взять одну единственную, такое облучение быстро разрушает ее, и получить изображение не удается. Точнее, не удавалось до тех пор, пока Ханс-Вермер Финк и его коллеги в Швейцарии не использовали пучки электронов с более низкой энергией, чтобы получить изображение ферритина – одного из важных структурных белков. У них это получилось (http://arxiv.org/abs/1201.4300).
Что это означает для современных биотехнологий? Во-первых, это уникальнейшая возможность запечатлеть белок в естественном состоянии (а не в кристалле). Как «движется» белок, как меняется его форма с течением времени? Биология близка к получению изображений, которые снимут эти вопросы. Вслед за этим должно произойти сразу несколько прорывов. Во-первых, понимание того, как белки функционируют, наконец-то, получит конкретное пространственное выражение. Их просто можно будет снимать и затем изучать отснятое. Во-вторых, это будет означать возможность создавать новые белки, исходя из более точного понимания того, как белок принимает ту или иную пространственную структуру. Инженерия белков – это инженерия новых функций в клетке и, в конечном счете, новых клеток и целых живых организмов.
Ничего удивительно не будет, если через несколько лет на YouTube появятся ролики белков во всем многообразии их форм и функции. А пока самое время поздравить биотехнологов с важным шагом на пути к более полной системной и синтетической биологии.
